Définition de la sérine-protéase

Les serine proteases sont une classe d'enzymes qui coupent les liaisons entre les acides aminés qui constituent les protéines. Les serine proteases jouent un rôle important dans la digestion, la coagulation sanguine, et dans le système immunitaire.

Protéase


Les protéases sont des enzymes qui clivent les protéines. Les protéines sont constituées d'un enchaînement d'acides aminés maintenus chacun à l'autre par une liaison peptidique. Le site actif d'une protéase reconnaît son substrat (une formation spécifique des protéines), il se lie à, et coupe la liaison peptidique. Le clivage peut activer ou inactiver la protéine, en fonction de son type.

Sérine protéases


Les serine proteases sont une famille de proteases qui ont toutes la sérine d'acides aminés (en abrégé Ser ou S) dans leur site actif. Sérine est un acide aminé hydroxyle et est hydrophile («eau-aimer»).

Mécanisme


Les serine proteases sont des séquence spécifique, ce qui signifie qu'ils visent seulement un motif particulier de liaisons d'acides aminés dans les protéines du substrat. Ils coupent leurs cibles par une réaction chimique appelée hydrolyse, ce qui implique l'addition d'eau.

Rôles


Le pancréas sécrète trois serine proteases qui sont importants pour la digestion: la chymotrypsine, la trypsine, l'élastase et. Plusieurs facteurs qui sont essentiels pour la coagulation sanguine normale - y compris le facteur X qui est souvent impliqué dans l'hémophilie - sont sérine protéases. Les serine proteases sont également importantes pour le composant du complément du système immunitaire.

Inhibition


Les serine proteases sont commandés par une classe de molécules appelées les serpines, des inhibiteurs de sérine-protéases. Serpins truc sérine protéases dans les lier en imitant leurs substrats normaux.


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